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Estructura primaria La secuencia de aminoácidos completa de este tipo de actina fue determinada por Elzinga y colaboradores en 1973, y afinada en trabajos posteriores por el mismo autor. Contiene 374 residuos de aminoácidos. Su extremo N-terminal es muy ácido. Comienza con un aspartato acetilado en su grupo amino, mientras que su C-terminal es básico, formado por una fenilalanina precedida por una cisteína de cierta importancia funcional. Ambos extremos se sitúan en una posición muy próxima dentro del subdominio I. En cuanto a aminoácidos anómalos, cabe destacar una Nτ-metilhistidina en posición 73.
Fuentes: es.wikipedia.org
Estructura terciaria-dominios Está formada por dos dominios conocidos como grande y pequeño, separados por una hendidura en cuyo centro se sitúa el lugar de unión al ATP-ADP+Pi. Por debajo de este existe una escotadura de menor profundidad llamada «surco». Cuando se encuentran en forma nativa, a pesar de su nombre, ambos tienen un tamaño equiparable. En los estudios topológicos, por convención, la proteína se orienta de manera que el dominio mayor queda a la izquierda, mientras que el menor se sitúa a la derecha. En esta posición, el dominio pequeño se divide a su vez en el subdominio I (posición inferior, residuos 1-32, 70-144 y 338-374) y subdominio II (posición superior, residuos 33-69). El dominio mayor también se divide en otros dos, el subdominio III (inferior, residuos 145-180 y 270-337) y el subdominio IV (superior, residuos 181-269). La zona expuesta de los subdominios I y III se denomina extremo «barbado», mientras que a la de los subdominios II y IV se le llama extremo «en punta de flecha». Esta denominación hace referencia al hecho de que, debido a la pequeña masa del subdominio 2, la actina adquiere polaridad, que se discutirá posteriormente al hablar de la dinámica de ensamblaje. Algunos autores nombran los subdominios como Ia, Ib, IIa y IIb, respectivamente.
Fuentes: es.wikipedia.org
Otras estructuras destacadas La estructura supersecundaria más destacada es una β-lámina de cinco cadenas que se componen de un β-meandro y una unidad β-α β dextrógira. Está presente en ambos dominios. Esto sugiere que la proteína surgió por duplicación génica. El lugar de unión al adenosín nucleótido se encuentra entre dos estructuras en forma de horquilla β pertenecientes a los dominios 1 y 3. Los residuos implicados son Asp11-Lys18 y Asp154-His161 respectivamente. Justo debajo del nucleótido se encuentra el lugar de unión al catión divalente, que in vivo es con mayor probabilidad el Mg2+ o el Ca2+ mientras que in vitro es el formado por una estructura quelante en la que contribuyen la Lys18 y dos oxígenos de los fosfatos α y β del nucleótido. Este calcio está coordinado con seis moléculas de agua que se encuentran retenidas por los aminoácidos Asp11, Asp154, y Gln137. Junto con el nucleótido forma un complejo que restringe los movimientos de una región llamada bisagra o hinge, situada entre los residuos 137 y 144, manteniendo de esta manera la forma nativa de la proteína, hasta el punto de que su retirada desnaturaliza el monómero de actina. Esta región también es importante, porque determina las conformaciones «abierta» o «cerrada» de la hendidura de la proteína. Con casi toda probabilidad existen al menos otros tres centros con menor afinidad (intermedia) y otros de baja afinidad para cationes divalentes.
Fuentes: es.wikipedia.org
Se ha especulado sobre el papel de estos centros en la polimerización de la actina actuando en la etapa de activación. En el subdominio 2 existe una estructura, llamada bucle-D o D-loop debido a que se une a la ADNasa I, situada entre los residuos His40 y Gly48 que aparece como un elemento desordenado en la mayoría de los cristales y como una lámina β cuando está formando complejo con la ADNasa I. Según Domínguez et al., el evento clave de la polimerización sería la propagación de un cambio conformacional desde el centro de unión al nucleótido hasta este dominio, que pasaría de ser un bucle a una hélice. Esta teoría parece ser refutada por otros trabajos.
Fuentes: es.wikipedia.org
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