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La actina fue observada experimentalmente por primera vez en 1887 por W.D. Halliburton, quien extrajo una proteína muscular que coagulaba preparaciones de miosina, denominándolo «fermento de la miosina». No obstante, Halliburton fue incapaz de efectuar la caracterización de sus observaciones, y por ello el descubrimiento se atribuye a Brúnó F. Straub, entonces un joven bioquímico que trabajaba en el laboratorio de Albert Szent-Györgyi en el Instituto de química médica de la Universidad de Szeged, en Hungría.
Fuentes: es.wikipedia.org
En 1942, Straub desarrolló una nueva técnica para la extracción de proteínas musculares que le permitía aislar cantidades sustanciales de actina relativamente pura. Este método es el mismo que esencialmente se utiliza en los laboratorios actualmente. Szent-Györgyi había descrito previamente una forma más viscosa de miosina, producida por extracciones lentas en músculo, como «miosina activada» y puesto que la proteína de Straub producía el efecto activador, la denominó actina. La viscosidad disminuía si se añadía ATP a la mezcla de ambas proteínas, conocida como actomiosina. El trabajo de ambos no pudo ser publicado en los países occidentales debido al ambiente bélico de la Segunda Guerra Mundial, saliendo a la luz en 1945 cuando fue publicado como suplemento de Acta Physiologica Scandinavica. Straub continuó trabajando en la actina hasta 1950, publicando que podía unirse al ATP y que, durante la polimerización de la proteína para formar microfilamentos, se hidrolizaba a ADP + Pi, el cual permanecía unido al microfilamento.
Fuentes: es.wikipedia.org
Straub sugirió que esta reacción desempeñaba un papel en la contracción muscular, pero esto solo es cierto en el caso del músculo liso y no fue verificado experimentalmente hasta 2001. La secuencia de aminoácidos fue completada por Elzinga y colaboradores en 1973, y la estructura cristalográfica de la actina G fue determinada en 1990 por Kabsch y colaboradores, aunque se trataba de un cocristal en el que formaba un complejo con la desoxirribonucleasa I, siendo propuesto un modelo el mismo año para la actina F que se extendían hasta 8,4 Å, por Holmes y sus colaboradores. Este procedimiento de cocristalización con diferentes proteínas fue empleado repetidamente durante los siguientes años, hasta que en 2001 se logró cristalizar la proteína aislada junto con ADP. Fue posible gracias al empleo de un conjugado de rodamina que impedía la polimerización bloqueando el aminoácido cys-374. Aunque en 2008 no existía un modelo de alta resolución de la forma filamentosa, el equipo de Sawaya realizó una aproximación más exacta basándose en múltiples cristales de dímeros de actina que contactan en diferentes lugares. Ese modelo fue refinado por el propio autor y por Lorenz.
Fuentes: es.wikipedia.org
Otros enfoques, como el uso de criomicroscopía electrónica o radiación sincrotrón han permitido recientemente[¿cuándo?] aumentar el nivel de resolución y comprender con mayor profundidad la naturaleza de las interacciones y los cambios conformacionales[¿cuál?] implicados en la formación del filamento de actina. En 2011 se publicó una interesante revisión de las estructuras de la actina G y la actina F hasta ese año. En el año 2019 mediante crio-EM las reconstrucciones helicoidales de F-actina en diferentes estados de nucleótidos (ADP, ADP-Pi y análogos de ATP) proporcionaron información, con resolución de 3,6 ángstroms (Å), sobre la F-actina y los cambios de conformación que conducen a la hidrólisis de ATP tras la polimerización. En el 2023 se produjeron reconstrucciones tridimensionales, utilizando una tubería de selección de partículas basada en redes neuronales entrenadas a medida, del extremo puntiagudo libre con resolución de 2,84 Å, del extremo puntiagudo cubierto con Tmod a 3,26 Å y del extremo con púas cubierto con CapZ a 2,79 Å. Se determinó que las bases estructurales de los extremos son diferentes en su conformación: los puntiagudos están preparados para la adición de subunidades y los extremos con púas para la disociación de subunidades.
Fuentes: es.wikipedia.org
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